ثابت مایکلِیس
آنزیمها و تنظیم مسیرهای متابولیکی
ثابت مایکلِیس (Michaelis Constant (Km)) در مدل مربوط، غلظت سوبسترا در نصف سرعت بیشینه است.
مدل مایکلِیس–منتن رفتار سادهشده نرخ اولیه را در شرایط مشخص و با فرضهای مناسب توصیف میکند. بسیاری از آنزیمهای آلوستریک یا واکنشهای چندسوبسترایی با همان مدل ساده کامل توضیح داده نمیشوند. اشباع یعنی افزودن سوبسترای بیشتر دیگر افزایش متناسب سرعت ایجاد نمیکند؛ این مفهوم به معنی پرشدن ذخایر بدن نیست. داده آزمایشگاهی باید با دما، pH و غلظت آنزیم گزارش شود.
در مدل ساده، Km غلظت سوبسترایی است که نرخ به نصف Vmax میرسد؛ ثابت تفکیک اتصال نیست مگر شرایط خاص برقرار باشد. Km از چند سرعت میکروسکوپی اثر میگیرد، بنابراین «Km کمتر همیشه اتصال قویتر» نتیجه عمومی درستی نیست. مقایسه آنزیمها باید با سوبسترا و روش یکسان باشد. از یک Km آزمایشگاهی نمیتوان مقدار غذای موردنیاز ورزشکار یا غلظت هدف خون را محاسبه کرد.
Vmax به مقدار آنزیم فعال و شرایط آزمایش وابسته است؛ kcat ظرفیت گردش بهازای جایگاه فعال در اشباع را بیان میکند. نسبت kcat/Km شاخص کارایی در چارچوب مدل و بهویژه غلظت پایین سوبستراست. مقدار سوبسترا، محصول و آنزیم نقش متفاوت دارند. عدد بالاتر یک آنزیم، بهتنهایی به معنی متابولیسم سریعتر کل بدن یا عملکرد بهتر نیست؛ مرز اندازهگیری و واحدها اهمیت دارند.
🔒 The rest of this entry is available after free Google sign-in.
Home
Academy
Site Map