GLOSSARY

Irreversibler Inhibitor (Irreversible Inhibitor) inaktiviert das Enzym im betreffenden Kontext dauerhaft.

In einfachen reversiblen Modellen erhöht kompetitive Hemmung scheinbares Km bei gleichem Vmax; rein nichtkompetitive senkt Vmax bei gleichem Km. Unkompetitive senkt beide; gemischte senkt Vmax und verschiebt Km je nach Bindung in beide Richtungen. Diese annahmeabhängigen Muster sind keine Synonyme für allosterische Bindung. Realdaten benötigen Prüfung; der Bindungsort allein bestimmt die kinetische Kategorie nicht.

Hemmung kann reversibel oder anhaltend sein; ein kurzer Aktivitätsabfall beweist keine Irreversibilität. Produkthemmung, Substratüberschusshemmung und Endproduktfeedback unterscheiden sich. Wirksame Reagenzglaskonzentrationen werden nicht zwingend durch Essen im Gewebe erreicht. Ein Hemmbefund begründet deshalb weder Ernährungsempfehlung noch Meidung oder sportlichen Nutzen und Schaden ohne Expositions- und Ergebnisbelege.

Allosterische Regulation verändert Aktivität durch Kommunikation zwischen regulatorischer Bindung und Funktionsbereich, aktivierend oder hemmend. Rückkopplung meldet nachgeschaltete Zustände zurück, Vorwärtskopplung leitet Eingangsinformation weiter. Beides kann im selben Netz wirken. Ziel ist koordinierte Versorgung und Nutzung statt maximaler Daueraktivität aller Enzyme; stärkere Aktivierung ist nicht automatisch ein besseres Ernährungs- oder Trainingsergebnis.

Ändert Training einen Enzymbefund, wird etwa zuerst nach Blut-, Gewebe- oder gereinigter Proteinmessung gefragt. Danach werden Testbedingungen, Ernährung und Abstand zur letzten Einheit mit tatsächlicher Leistung verbunden; so lässt sich eine Regulationsantwort von Nährstoffmangel oder vermeintlichem Supplementbedarf unterscheiden.

Das aktive Zentrum verbindet Erkennung und Reaktionschemie; katalytisches Zentrum betont die reagierenden Komponenten, Bindungsstelle die Erkennung. Eine getrennte Regulationsstelle kann über Effektoren wirken. Entfernte Bindung erzeugt nicht automatisch rein nichtkompetitive Hemmung. Bindungsort und kinetisches Verhalten werden getrennt beschrieben statt jede entfernte Bindung einem Hemmmuster gleichzusetzen.

Michaelis–Menten beschreibt vereinfachte Anfangsraten unter passenden Annahmen. Allosterische Enzyme und Mehrsubstratreaktionen benötigen oft umfassendere Modelle. Sättigung bedeutet, dass weiteres Substrat keine proportionale Ratenerhöhung bewirkt, nicht dass Körperspeicher voll sind. Temperatur, pH und Enzymkonzentration gehören zum Bericht; Modellparameter gelten nicht unverändert für intaktes belastetes Gewebe.

Gemessene Aktivität ist zeitlicher Umsatz unter Prüfbedingungen statt bloßer Proteinmenge. Substratreiche Tests zeigen potenzielle Kapazität bei anderen Grenzen als im lebenden Gewebe. Einheiten, Gewebenormierung und Aufbereitung sind zum Vergleich nötig. Blutaktivität entspricht nicht intramuskulärer Aktivität; Änderungen benötigen Trainingszeit, Symptome und Gewebeherkunft statt direkter Leistungs- oder Alleindiagnose.