GLOSSARY

Allosterische Aktivierung (Allosteric Activation) erhöht Aktivität durch allosterische Regulation.

Allosterische Regulation verändert Aktivität durch Kommunikation zwischen regulatorischer Bindung und Funktionsbereich, aktivierend oder hemmend. Rückkopplung meldet nachgeschaltete Zustände zurück, Vorwärtskopplung leitet Eingangsinformation weiter. Beides kann im selben Netz wirken. Ziel ist koordinierte Versorgung und Nutzung statt maximaler Daueraktivität aller Enzyme; stärkere Aktivierung ist nicht automatisch ein besseres Ernährungs- oder Trainingsergebnis.

Das aktive Zentrum verbindet Erkennung und Reaktionschemie; katalytisches Zentrum betont die reagierenden Komponenten, Bindungsstelle die Erkennung. Eine getrennte Regulationsstelle kann über Effektoren wirken. Entfernte Bindung erzeugt nicht automatisch rein nichtkompetitive Hemmung. Bindungsort und kinetisches Verhalten werden getrennt beschrieben statt jede entfernte Bindung einem Hemmmuster gleichzusetzen.

Kooperativität bedeutet, dass Bindung oder Zustand eines Teils einen anderen beeinflusst. Positiv und negativ beschreiben die Wirkungsrichtung statt Gesundheitsnutzen. Der Hill-Koeffizient misst empirisch Antwortsteilheit und zählt nicht zwingend Bindungsstellen exakt. Sigmoidale und hyperbolische Antworten unterscheiden sich; die Kurvenform allein identifiziert jedoch nicht sämtliche molekularen Schritte oder den vollständigen Regulationsmechanismus.